Постулаты полинга и кори

    МОДЕЛИ ПОЛИПЕПТИДОВ ПОЛИНГА И КОРИ [c.21]

    Вскоре появляется знаменитая серия работ Л. Полинга и Р. Кори (1951 г.), в которых авторы рассмотрели все ранее известные структурные модели полипептидов, в том числе предложенные Брэггом, Кендрью и Перутцем, и отвергли их. Вместо них они предложили две новые низкоэнергетические регулярные пространственные формы — а-спираль и р-складчатый лист. Один виток а-спирали включает 3,6 аминокислотных [c.70]

    Первое краткое сообщение о результатах исследования Полингом и Кори пространственной структуры полипептидов и белков появилось в ноябре 1950 г. [57]. В апреле следующего года в одном номере журнала было опубликовано сразу восемь работ Полинга и Кори с подробным изложением полученных результатов, а вскоре появились еще четыре их работы [58—65]. Они сразу же обратили на себя внимание научной общественности, вызвали огромный резонанс и оказали сильное влияние на последующее развитие молекулярной биологии и прежде всего исследований пространственной структуры пептидов и белков. В связи с чем вполне обоснованно разделить исследования, проводимые в этой области, на работы до 1951 г. и последующего периода. Читая какой-либо труд, посвященный структуре пептидов, можно, не зная даты публикации, почти наверняка определить, написан ли он до или после появления в печати работ этих ученых. Исследования Полинга и Кори (1951 г.) имеют теоретический характер. Сделанные авторами предсказания возможных структур полипептидной цепи основаны на следующих постулатах 1) приняты одинаковые значения для длин связей и валентных углов всех пептидных групп полипептидной цепи. В литературе они получили название геометрических параметров Полинга— Кори 2) пептидная группа считалась плоской. Возможны две плоские конфигурации группы, отличающиеся взаимным расположением связей N—Н и С=0, цис- и трамс-переход между ними связан с преодолением высокого потенциального барьера (-20 ккал/моль). При построении моделей Полинг и Кори отдали предпочтение транс-конфигурации пептидной группы. По оценке Р. Кори и Дж. Донахью, отклонение от плоского строения группы на 10° вызывает повышение энергии приблизительно на 1,5, а на 30° — на 6 ккал/моль [66] 3) предполагалась полная насыщенность полипептидной цепи водородными связями. Для водородной связи N—Н…О = С были приняты следующие геометрические и энергетические оценки расстояние N…0 считалось равным 2,8 А, максимальное отклонение от линейности N—Н…0 не должно превышать 30° и энергия связи — 8,0 ккал/моль 4) при построении моделей пептидной цепи выбирались наиболее благоприятные ориентации пептидных групп, разделенных атомом С , с учетом потенциалов внутреннего вращения вокруг связей С —N и С —С и ван-дер-ваальсовых контактов между атомами 5) конформационные состояния всех звеньев пептидной цепи считались эквивалентными. [c.21]

    Кори нашли, что все они не удовлетворяют приведенным требованиям и должны быть отвергнуты. Авторы предложили две новые структуры (а и у) и структуру складчатого листа (Р). Как известно, до работ Полинга и Кори было разработано большое число молекулярных моделей полипептидов, а Брэгг, Кендрью и Перутц проанализировали этот вопрос в общем виде и как будто предусмотрели все возможные варианты. Как же в таких случаях удалось предложить совершенно новые структуры Это объясняется двумя обстоятельствами. Одно из них связано с более жесткими требованиями, предъявленными Полингом и Кори к геометрии полипептидов другое, сыгравшее решающую роль, — с предположением о реализации спиралей с нецелочисленными винтовыми осями симметрии. Во всех предпринимавшихся ранее поисках структур полипептидов использовались элементы симметрии атомных и низкомолекулярных кристаллов. В этом случае винтовые оси, действительно, могут быть только целочисленными. По отношению к отдельной макромолекуле требование, чтобы спираль содержала только целое число аминокислотных остатков на виток, не может быть оправдано соображениями физического порядка. Использование до Полинга и Кори целочисленных винтовых осей — результат автоматического перенесения кристаллографического принципа симметрии на спиральные полимерные объекты, т.е. в область, где он не работает. [c.22]

    В первых моделях пространственного строения белковых молекул водородная связь служила главным стабилизирующим фактором. Молекулы фибриллярных белков представлялись слоистыми структурами, а молекулы глобулярных белков — пакетом слоистых структур, состоящих или из плоских пептидных цепей, скрепленных водородными связями, или из свернутых, регулярных цепей, также стабилизированных внутренними водородными связями. Отклонение от регулярности, повороты цепей и нарушение оптимальных условий образования внутримолекулярных водородных связей допускались лишь в местах аминокислотной последовательности, где находятся остатки пролина. Среди тех, кто считал водородную связь не только главной, но и единственной упаковочной силой, был М. Хаггинс [10, 11]. Все предложенные им структуры полипептидов были полностью насыщены водородными связями. Этот же принцип был положен в основу конструирования пептидных моделей Л. Брэггом, Дж. Кендрью и М. Перутцем [12], а также а-спирали и -структуры складчатых листов Л. Полингом и Р. Кори [1,2]. [c.233]

    Может ли полипептидная цепь быть уложена в структуру, состоящую из регулярно повторяющихся участков Чтобы ответить на этот вопрос, Полинг и Кори сравнили ряд потенциально возможных конформаций полипептидов, построив их точные молекулярные модели. При этом строго соблюдались экспериментально установленные для аминокислот и небольших пептидов величины углов связей и межатомных расстоя= ний. В 1951 г. они предложили две периодические полипептидные структуры, названные соответственно о -спираль и р-складчатый слой. [c.34]

    Под конформацпоннымн превращениями в макромолекулах до самого недавнего времени понимали превращения (переходы) спираль — клубок в полипептидах и нуклеиновых кислотах. Предполагалось, что, в отличие от макромолекул нативных белков, нуклеиновых кислот и их синтетических моделей — полипептидов и полинуклеотидов, где внутримолекулярные взаимодействия (в основном, водородные связи) обеспечивают наличие вторичной структуры, внутримолекулярные силы у обычных синтетических поли.меров недостаточны для поддержания уиорядоченности в цепи. Макро.молекулы первых существуют в растворах в конформации одионитевых (белки, полипептиды) или двунитевых (нуклеиновые кислоты, полинуклеотиды) спиралей (см. [251, 510]). Двойная спираль Крика — Уотсона [511] для дезоксирибонуклеиновой кислоты и а-сиираль Полинга — Кори [512] для полипептидов — наиболее известные примеры вторичной молекулярной структуры. Макромолекула в спиральной конформации подобна по своей структуре одномерному кристаллу. Изменением температуры или других условий (состав смешанного растворителя, pH растворителя — [c.252]

    При поиске решения структурной проблемы белка особенно вдохновляющими примерами явились результаты теоретических исследований Л. Полинга и Р. Кори регулярных структур полипептидов [53] и Дж. Уотсона и Ф. Крика двойной спирали ДНК [54]. В этих работах с помощью простейшего варианта конформационного анализа — проволочных моделей, получивших позднее название моделей Кендрью-Уотсона, а также ряда экспериментальных данных, прежде всего результатов рентгеноструктурного анализа волокон (в случае ДНК еще и специфических соотношений оснований Э. Чаргаффа), удалось предсказать наиболее выгодные пространственные структуры полимеров. Собственно, предсказана была как в случае пептидов, так и нуклеиновых кислот, геометрия лишь одного звена, которое в силу регулярности обоих полимеров явилось трансляционным элементом. Белок же — гетерогенная аминокислотная последовательность, и поэтому таким путем предсказать его трехмерную структуру нельзя. Но то обстоятельство, что простейший, почти качественный, конформационный анализ привел к количественно правильным геометрическим параметрам низкоэнергетических форм звеньев, повторяющихся в гомополипептидах и ДНК, указывало на большие потенциальные возможности классического подхода и его механической модели в описании пространственного строения молекул. [c.108]

    На рис. 54 приведены данные по оптическому вращению (для О-линии натрия) олигомеров у-метил-Ь-глутамата в четырех растворителях. Поведение полипептида в дихлоруксусной кислоте — растворителе, способствующем образованию конформации статистического клубка,— такое, которого следует ожидать для конфигурационной оптической активности, т. е. вращение постепенно приближается к асимптоте, когда п очень велико. Было обнаружено, что для нескольких изученных высокомолекулярных поли-у-метил-Ь-глутаматов средняя величина [а] приблизительно равна —33°, что очень близко к ожидаемой предельной величине [0)1) на рис. 54, а (Доти и Янг, неопубликованные данные). Совершенно другая картина на рисунках 54, б—г, на которых удельное вращение проходит через минимум, соответствующий пентамеру, и затем становится положительным при высоких СП. Из ранних работ Доти, Блоута с сотр. [30, 31 ] известно, что диметилформамид, л-крезол и диоксан — растворители, способствующие образованию конформации а-спирали. В соответствии с моделью а-спирали, предложенной Полингом и Кори, на виток спирали приходится 3,6 остатка и первая водородная связь образуется внутримолекулярно между первым и пятым остатками. Таким образом, результаты, приведенные на рис. 54, можно интерпретировать в терминах образования а-спирали для пентамера и высших гомологов. О диоксане также известно, что он вызывает ассоциацию молекул и появление так называемой Р-формы у полипептидов низкого молекулярного веса (раздел Г-7). Гудман и др. пришли к выводу о том, что данные, приведенные на рисунке 54, г, являются результатом одновременного влияния внутримолекулярных водородных связей и межмолекулярной ассоциации. [c.101]

    В 1950 г., за несколько месяцев до опубликования серии исследований Л. Полинга и Р. Кори, появилась большая работа Л. Брэгга, Дж. Кендрью и М. Перутца [56], которая как бы подвела черту под структурными исследованиями белков и полипептидов начального периода. В этой работе анализируются структурные модели Астбери, Хаггинса, Цана и других авторов и предлагается ряд новых моделей. Однако, по-прежнему, речь идет о возможных типах укладки основной пептидной цепи. Авторы также рассматривают свои первые результаты рентгеноструктурного изучения гемоглобина и миоглобина. При анализе возможных структур пептидного остова Брэгг, Кендрью и Перутц принимают геометрические параметры пептидной группы, близкие к параметрам Хаггинса и согласующиеся с более поздними данными Кори. Так, длина связи С -С считается равной 1,52 А, С -М — 1,36 А и С =0 — 1,24 А. Валентные углы при атоме С приняты тетраэдрическими (109°28 ), а при атоме N — или тетраэдрическими, или тригональными (120°). Длина водородной связи М-Н…С=0 составляет 2,85 А. Ее направленность строго не лимитируется, но авторы по мере возможности стремятся к линейному расположению связей К-Н и С=0. Л. Брэгг, Дж. Кендрью и М. Перутц приняли постулат М. Хаггинса о спиральной симметрии полипептидной цепи с целочисленным порядком винтовой оси, но отвергли его второй постулат о том, что каждый элемент основной цепи должен находиться в одинаковых отношениях с соседними элементами (принцип эквивалентности). Так же как и Хаггинс, они придают огромное значение водородной связи М-Н…С = 0 в формировании структуры основной цепи и считают наиболее стабильными только те из них, которые полностью насыщены ими. Предложенная авторами классификация спиральных структур является общепризнанной и в настоящее время [56]. В основу ее положено разделение структур по симметрии пептидного остова и размеру циклов с водородными связями. [c.19]

    Картер и Краут показали, что весьма распространенная вытянутая конформация полипептидных цепей (р-складчатая структура по Полингу и Кори) соответствует стабильной правозакрученной двойной спирали, т. е. существует двойная полипептидная спираль. Ее шаг и радиус примерно такие же, как и у двойной спирали нуклеиновых кислот. Авторы весьма тщательно построили пространственные молекулярные модели и увидели, что полипептидная двойная спираль в точности комплементарна двойной спирали РНК, причем полипептидная двойная спираль точно входит в малую бороздку двойной спирали РНК. В результате образуются водородные связи между 2 -0Н Группами рибозы (что, по-видимому, и объясняет особые свойства РНК, у ДНК нет этого гидроксила) и кислородом карбонила пептидной связи. Авторы отмечают, что такую точную комплементарность ста- бильных конформаций РНК и полипептидов вряд ли можно считать простым совпадением. Они предположили, что обе эти двойные спирали взаимно катализировали сборку друг друга из активированных предшественников на ранних стадиях эволюции. В самом деле, комплементарное соответствие двух двойных спиралей представляется весьма важным, но оно обеспечивает ускорение синтеза лишь основных каркасов — полипептидного и полинуклеотидного, тогда как для преодоления обсуждаемого нами кризиса на начальной стадии биологической эволюции необходимо установление полного однозначного соответствия определенных аминокислотных и нуклеотидных радикалов. Для этого нужно, чтобы взаимная полимеразная активность поли- [c.59]

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА

БЕЛКИ – БИОПОЛИМЕРЫ, МОНОМЕРАМИ КОТОРЫХ ЯВЛЯЮТСЯ АМИНОКИСЛОТЫ. РАЗЛИЧАЮТ L и D формы аминокислот БЕЛКИ СОСТОЯТ ТОЛЬКО ИЗ L АМИНОКИСЛОТ

АМИНОКИСЛОТЫ, ВХОДЯЩИЕ В СОСТАВ БЕЛКА

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА

ДЕЛОКАЛИЗАЦИЯ -ЭЛЕКТРОНОВ В ПЕПТИДНОЙ СВЯЗИ ЭЛЕКТРОНЫ АТОМОВ СИ N СОЗДАЮТ «ДЕЛОКАЛИЗОВАННОЕ » ЭЛЕКТРОННОЕ ОБЛАКО, КОТОРОЕ ОХВАТЫВАЕТ ОБА ЭТИ АТОМА И РАСПРОСТРАНЯЮЩЕЕСЯ НА АТОМ О ЧЕРЕЗ СВЯЗЬ С=О. ОБОБЩЕСТВЛЕННЫЕ ЭЛЕКТРОНЫ ПРЕПЯТСТВУЮТ ВРАЩЕНИЮ ВОКРУГ C-N СВЯЗИ

ПРИ ДЕЛОКАЛИЗАЦИИ ЭНЕРГИЯ ЭЛЕКТРОНОВ ПАДАЕТ И ОНИ ПЕРЕХОДЯТ В БОЛЕЕ СТАБИЛЬНОЕ СОСТОЯНИЕ

ДЛИНЫ СВЯЗЕЙ N – C (ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ) 0, 132 НМ N – C (ОДИНОЧНАЯ) 0, 147 НМ N = C (ДВОЙНАЯ) 0, 125 НМ 0, 147

ДЛИНЫ СВЯЗЕЙ В ПЕПТИДНОЙ ГРУППЕ H H 0, 132 нм 0, 147 нм С : N С 0, 124 нм 0, 121 нм O O- N+

ПРИ КОМНАТНОЙ ТЕМПЕРАТУРЕ ВАЛЕНТНЫЕ СВЯЗИ НЕ ФЛУКТУИРУЮТ: ЧАСТОТА КОЛЕБАНИЙ ЭТИХ СВЯЗЕЙ 2 х1013 сек ЧАСТОТА ТЕПЛОВЫХ КОЛЕБАНИЙ 7 х1012 сек – 1 АМПЛИТУДА ТЕПЛОВЫХ КОЛЕБАНИЙ ВАЛЕНТНЫХ УГЛОВ НЕВЕЛИКА И СОСТАВЛЯЕТ ОКОЛО 5 о. ТАКИМ ОБРАЗОМ, ГИБКОСТЬ ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПИ ОБЕСПЕЧИВАЕТСЯ ДРУГИМИ ФАКТОРАМИ.

ГИБКОСТЬ ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПИ, А, ЗНАЧИТ, И ЕЕ СПОСОБНОСТЬ ОБРАЗОВЫВАТЬ СПИРАЛИ И ГЛОБУЛЫ ОБЕСПЕЧИВАЕТ ВРАЩЕНИЕ ВОКРУГ ВАЛЕНТНЫХ СВЯЗЕЙ.

УГОЛ ОПИСЫВАЕТ ВРАЩЕНИЕ ВОКРУГ СВЯЗИ N – C УГОЛ ОПИСЫВАЕТ ВРАЩЕНИЕ ВОКРУГ СВЯЗИ C – C УГОЛ ОПИСЫВАЕТ ВРАЩЕНИЕ ВОКРУГ СВЯЗИ C — N — УГОЛ ВРАЩЕНИЯ В БОКОВОЙ ЦЕПИ

ПОВОРОТ ВОКРУГ СВЯЗИ С-N (УГОЛ ) МАЛОВЕРОЯТЕН ИЗ-ЗА ЕЕ ЧАСТИЧНО ДВОЙНОГО ХАРАКТЕРА. ЗАТО ВОЗМОЖНЫ ПОВОРОТЫ ВОКРУГ ОДИНАРНЫХ СВЯЗЕЙ C -C (УГОЛ ) И C -N (УГОЛ ) ЕА ДЛЯ УГЛОВ И ОТ 0, 84 ДО 2, 52 к. Дж/моль, ДЛЯ ПЕПТИДНОЙ СВЯЗИ 84 к. Дж/моль

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА

ГЛОБУЛА

НАИБОЛЕЕ ВАЖНЫМИ ДЛЯ ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКА ЯВЛЯЮТСЯ ВОДОРОДНЫЕ СВЯЗИ -СКЛАДЧАТАЯ СТРУКТУРА -СПИРАЛЬ Водородные связи параллельны оси спирали Водородные связи перпендикулярны оси спирали

Водородные связи в спирали • параллельны оси спирали • образуются между первым и четвертым аминокислотными остатками

ПАРАМЕТРЫ -СПИРАЛИ НА КАЖДЫЙ ВИТОК (ШАГ) СПИРАЛИ ПРИХОДИТСЯ 3, 6 АМИНОКИСЛОТНЫХ ОСТАТКОВ. ШАГ СПИРАЛИ (РАССТОЯНИЕ ВДОЛЬ ОСИ) – 0, 54 НМ. НА ОДИН АМИНОКИСЛОТНЫЙ ОСТАТОК ПРИХОДИТСЯ 0, 15 НМ. ЧЕРЕЗ 5 ВИТКОВ СПИРАЛИ (18 АМИНОКИСЛОТНЫХ ОСТАТКОВ) СТРУКТУРНАЯ КОНФИГУРАЦИЯ ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПИ ПОВТОРЯЕТСЯ

ПОСТУЛАТЫ ПОЛИНГА – КОРИ • Длины связей и валентных углов всех пептидных групп одинаковы • Полипептидная цепь насыщена водородными связями • Конформационное состояние всех звеньев полипептидной цепи является эквивалентным

-складчатые структуры

АНТИПАРАЛЛЕЛЬНЫЕ И ПАРАЛЛЕЛЬНЫЕ -СКЛАДЧАТЫЕ СТРУКТУРЫ

-СКЛАДЧАТАЯ СТРУКТУРА Водородные связи перпендикулярны оси спирали

В БЕЛКАХ, КРОМЕ ТОГО, МОЖНО ОБНАРУЖИТЬ НЕУПОРЯДОЧЕННЫЕ УЧАСТКИ: ГЕМОГЛОБИН: ПОЛИПЕПТИДНЫЕ ЦЕПИ СПИРАЛИЗОВАНЫ НА 75% ТРИПСИН: ПОЛИПЕПТИДНАЯ ЦЕПЬ СПИРАЛИЗОВАНА НА 30%

ДРУГИЕ СПИРАЛЬНЫЕ КОНФОРМАЦИИ СПИРАЛЬ 310 • 3 ОСТАТКА АМИНОКИСЛОТ НА ШАГ (ВИТОК) СПИРАЛИ • РАДИУС 0, 19 НМ p. СПИРАЛЬ 4, 4 ОСТАТКА НА ШАГ СПИРАЛИ РАДИУС 0, 28 НМ

СВЕРХВТОРИЧНЫЕ СТРУКТУРЫ

СВЕРХВТОРИЧНЫЕ СТРУКТУРЫ – ЭТО ТЕРМОДИНАМИЧЕСКИ ИЛИ КИНЕТИЧЕСКИ СТАБИЛЬНЫЕ КОМПЛЕКСЫ -СПИРАЛЕЙ И СТРУКТУР, КОТОРЫЕ ФОРМИРУЮТСЯ ЗА СЧЕТ МЕЖРАДИКАЛЬНЫХ ВЗАИМОДЕЙСТВИЙ.

Примеры суперспиралей Легкий меромиозин и тропомиозин – 2 скрученные спирали

СУПЕРСПИРАЛЬ, СОСТОЯЩАЯ ИЗ НЕСКОЛЬКИХ -СПИРАЛЕЙ В ПЕРЕВИТЫХ СПИРАЛЯХ ПЕРИОДИЧНОСТЬ 3, 5 ОСТАТКОВ НА ВИТОК (ВМЕСТО 3, 6 В ОДИНОЧНОЙ -СПИРАЛИ )

Взаимодействие a-спиралей в двойной (а) и тройной (б) суперспирали (вид с торца спирали). В двойной суперспирали непосредственно контактируют с другой спиралью только остатки а и d, а в тройной — еще и остатки e и g (хотя и более слабо).

МЕТОДЫ ИЗУЧЕНИЯ ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКА

ДИСПЕРСИЯ ОПТИЧЕСКОГО ВРАЩЕНИЯ и КРУГОВОЙ ДИХРОИЗМ – методы, основанные на взаимодействии поляризованного света с оптически активными молекулами

Метод КРУГОВОГО ДИХРОИЗМА основан на различии в поглощении право- и левополяризованного света оптически активным веществом.

Левый и правый поляризованные по кругу лучи поразному поглощаются средой, т. е где коэффициенты экстинкции для лучей с левой и правой круговой поляризацией. Суммирование соответствующих им ВЕКТОРОВ неравной величины El и Еr дает результирующий вектор, конец которого описывает эллипс, т. е. плоскополяризованный свет после прохождения через оптически активную среду становится эллиптически поляризованным. Это явление называют КРУГОВЫМ ДИХРОИЗМОМ.

ПАРАМЕТРЫ, ОПРЕДЕЛЯЕМЫЕ МЕТОДОМ КРУГОВОГО ДИХРОИЗМА

Молярная эллиптичность [ ] Характерные формы спектров КД для полилизина в форме aспирали (a), b-структуры (b) и неупорядоченного клубка (r).

ДИСПЕРСИЯ ОПТИЧЕСКОГО ВРАЩЕНИЯ Оптически активное вещество характеризуется разными показателями преломления n. L и n. R для лево- и правовращающих компонент света, в результате чего происходит вращение плоскости поляризации.

ПАРАМЕТРЫ, ОПРЕДЕЛЯЕМЫЕ МЕТОДОМ ДОВ Оптическое вращение Удельное оптическое вращение Молярное вращение

В белках спектры ДОВ и КД регистрируют в области поглощения пептидных групп (УФ-область). Спектры КД будут отличаться в спиралях различной закрученности.

МЕТОДЫ ИЗУЧЕНИЯ ДИНАМИКИ БЕЛКОВЫХ СТРУКТУР – ЯМР ЭПР И

ЭЛЕКТРОННЫЙ ПАРАМАГНИТНЫЙ РЕЗОНАНС

Метод электронного парамагнитного резонанса был открыт в 1944 г. в Казанском Университете Е. К. ЗАВОЙСКИМ. Пионерами применения ЭПР в биологических исследованиях в России были Л. А. Блюменфельд и А. Э. Калмансон (1958).

УСЛОВИЕ ВОЗНИКНОВЕНИЯ ЭПР – НАЛИЧИЕ У ЧАСТИЦ НЕСКОМПЕНСИРОВАННЫХ МАГНИТНЫХ МОМЕНТОВ, ОБУСЛОВЛЕННЫХ СПИНОМ НЕСПАРЕННЫХ ЭЛЕКТРОНОВ

ЭФФЕКТ ЗЕЕМАНА В отсутствии внешнего магнитного поля магнитные моменты электронов ориентированы случайным образом (А). При наложении внешнего магнитного поля магнитные моменты электронов ориентируются в поле в зависимости от величины спинового магнитного момента (Б).

УСЛОВИЕ РЕЗОНАНСА — разница энергии между уровнями H — напряженность магнитного поля — магнетон Бора g – фактор спектроскопического расщепления

На систему электронов, находящуюся в магнитном поле, подают электромагнитную энергию, при определенных значениях величины энергии падающего кванта будут происходить переходы электронов между уровнями. Необходимым условием переходов является равенство энергии падающего кванта (h ) и разности энергий между уровнями электронов с различными спинами (gb. H).

СПЕКТРЫ ЭПР Iпогл =f(H) = const d. I/d. H Первая производная d. I/d. H

ИСПОЛЬЗОВАНИЕ ЭПР ДЛЯ БЕЛКОВ – МЕТОД СПИНОВЫХ МЕТОК. В ИХ РОЛИ – НИТРОКСИЛЬНЫЕ РАДИКАЛЫ Формула спинового зонда ТЕМПО и его спектр ЭПР. В этом радикале неспаренный электрон локализован около ядра азота, магнитное поле которого накладывается на внешнее магнитное поле.

ЯДЕРНЫЙ МАГНИТНЫЙ РЕЗОНАНС

Ядерный магнитный резонанс (ЯМР) – резонансное поглощение электромагнитной энергии веществом, обусловленное пере